dipeptydy

L-α-dipeptydy (dipeptydy) nie były badane tak samo jak białka i aminokwasy.Podstawowe badania przeprowadzono na metylestru L-aspartylo-L-fenyloalaniny (aspartam) i Ala-Gln (lalanylo-L-glutamina), ponieważ są one stosowane w popularnych produktach handlowych.Oprócz tego, innym powodem, dla którego wiele dipeptydów nie zostało dokładnie zbadanych, jest fakt, że w produkcji dipeptydów brakuje efektywnych procesów produkcyjnych, mimo że opisano kilka metod chemicznych i chemoenzymatycznych.

Karnozyna – przykład dipeptydu
Do niedawna opracowano nowe metody syntezy dipeptydów, w przypadku których dipeptydy są wytwarzane w procesach fermentacyjnych.Niektóre dipeptydy mają charakterystyczne zdolności fizjologiczne, co pozwala im na przyspieszenie zastosowań dipeptydów w różnych dziedzinach badań naukowych.L-α-dipeptydy składają się z najbardziej nieskomplikowanego wiązania peptydowego dwóch aminokwasów, jednak nie są łatwo dostępne, głównie ze względu na konieczność opłacalnych procesów wytwarzania.Dipeptydy pełnią jednak bardzo interesujące funkcje, a informacji naukowych na ich temat jest coraz więcej.To pozostawia wielu badaczom zadanie opracowania bardziej wydajnych i opłacalnych procesów produkcji dipeptydów.Przewiduje się, że kiedy ta dziedzina zostanie dokładniej zbadana, będziemy mogli dowiedzieć się znacznie więcej o tym, jak naprawdę wartościowe są peptydy.

Dipeptydy pełnią dwie podstawowe funkcje, którymi są:
1. Pochodna aminokwasów
2. Sam dipeptyd

Jako pochodna aminokwasów, dipeptydy, wraz z ich aminokwasami, mają różne właściwości fizykochemiczne, ale zwykle mają te same efekty fizjologiczne.Dzieje się tak, ponieważ dipeptydy są rozkładane na oddzielne aminokwasy w organizmach żywych, które mają różne właściwości fizykochemiczne.Na przykład L-glutamina (Gln) jest termolabilna, podczas gdy Ala-Gin (L-alanylo-L-glutamina) jest odporna na ciepło.

Chemiczna synteza dipeptydów przebiega następująco:
1. Wszystkie funkcjonalne grupy dipeptydowe są zabezpieczone (inne niż te, które biorą udział w tworzeniu wiązania peptydowego aminokwasów).
2. Zabezpieczony aminokwas wolnej grupy karboksylowej jest aktywowany.
3. Aktywowany aminokwas reaguje z innym zabezpieczonym aminokwasem.
4. Grupy zabezpieczające zawarte w dipeptydzie zostają usunięte.